Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vo!.13, pp. 67-80
Activité inhibitrice de quelques plantes médicinales camerounaises
sur les 13-lactamases
J G
. P' êb .. 1.2.3* S B ' ) M G Il
.) P N
2
A Azebaze" P W k
"
.
angoue- le OJI
, .
aurm ,
.
a ern ,
.. ,assam,
.
ze aze,
.
a tuen',
O.E. Pegnyemb", B. Ngarneni", C. Goffln:', J.M. Frere
'Centre de Recherches en Plantes médicinales et Médecine Traditionnelle, IMPM, B.P. 6163,
Yaoundé, Cameroun
2 Laboratoire de Biologie Générale, Faculté des Sciences, Université de Yaoundé 1, B.P. 812
Yaoundé, Cameroun
JCentre d'ingénierie des Protéines, Laboratoire d'Enzymologie. Institut de Chimie B6. Sart-
Tilman, B-4000 Liège. Belgique
"Départernent de Chimie, Faculté des Sciences, Université de Douala, Cameroun
)Département de Chimie Organique, Faculté des Sciences, Université de Yaoundé L B.P. 812
Yaoundé, Cameroun
*
Abstract
Les p-Iactamases jouent un rôle important dans la thérapie antibactérienne. La présente étude
a été effectuée dans l'optique de chercher des inhibiteurs des p-lactamases dans des extraits
bruts de cinq plantes médicinales camerounaises. Le screening effectué en utilisant la
nitrocéfine comme substrat a montré que les différents extraits avaient une activité inhibitrice
sur les différentes classes de p-lactamases. A la concentration de 6 mg/ml, les extraits bruts
les plus actifs sur TEM-1 sont Mammea ofticana et Adenia lobata avec respectivement une
activité résiduelle de TEM-l de 0.6%1 et de 9,6% Sur OXA-I °les extraits de Garcinia lucida,
de Bridelia micranta. de G. kola et de M. ofricana ont montré une bonne activité inhibitrice
avec respectivement une activité résiduelle de l'enzyme de 0,2%, 0,8%, 0,3% et 2,4%. Quant
à l'enzyme P99, les extraits de (j, lucida et B. micranta se sont montrés très actifs. L'activité
résiduelle de P99 a été de 0,1% (Ci. lttcida) et de 8~/o (H. micranta). Les Extraits bruts de G.
lucie/a, U kola el M. cfricana sont les plus actifs sur] MP-l. Cette enzyme a une activité
résiduelle de 1,7% (G. luciJa), 2,4% ((;. kola) et 4,1 1% (M. cfricanai. Les concentrations
inhibant 50 % de l'activité de l'enzyme (CI50 ) des G. lucida composés 1 et B. micrattta 3 sont
de 0,01 mg/ml pour le composé] vis-à-vis de P99 et de 0,0] 9 mg/ml pour le composé 3 vis-à-
vis de OXA-I O. Le produit 4 issu de la purification par chromatographie haute performance
de l'extrait brut de G. lucida est très actif sur P99 (CI~(j = 0,038 mg/ml) alors que les produits
2' et 3' provenant de l'extrait brut de B. micranta som actifs sur OXA-JO (C1 5ude 0,09 mg/ml
et 0,Il mg/ml respectivement). Cette étude qui est une première montre que les plantes
médicinales constituent un axe de recherche des inhibiteurs des ~-lactamases
Mols clés: Plante médicinale Camerounaise, Activité inhibitrice, p-Iactamase, inhibiteur,
enzyme
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Pharm. Méd Trad Afr. 2004. Vo!.!3, pp. 67-S0
Introduction
Les 0-1actamines constituent la famille d'antibiotiques la plus développée et la plus
utilisée dans le monde entier et même dans les pays en voie de développement Cette large
utilisation est due à leur large spectre d'action, leur faible toxicité, leur efficacité et à leur
faible coût pour certaines molécules (LiVERMORE, 1995).
Quatre mécanismes principaux sont utilisés par les bactéries pour résister aux ~-lactamines
lïnactivation enzymatique, la modification de la cible cellulaire de l'agent antibactérien,
lefflux cellulaire et la diminution ou l'absence de pénétration de l'antibiotique dans la
bactérie L'association de ces différents mécanismes chez une bactérie la rend multirésistante
à de nombreux antibiotiques
Le mécanisme de
résistance le plus répandu chez les bactéries vis-à-vis des
J)-Iactamines est l'inactivation du cycle /3-lactal1le par des enzymes appelées J3-lactamases et
qUI en fonction de leur structure primaire ont été classées en 4 classes A, B, C et 0 (Ambler et
al,
1980).
On
distingue
aujourd'hui
plus
de
285
types
de
ces
enzymes
(http//www.lahey.org/studies/inc_webt.asp).
Aujourd'hui, la résistance des bactéries aux antibiotiques est devenue l'un des
problèmes les plus importants des thérapeutiques anti-infectieuses dans le monde et dans
l'industrie
pharmaceutique.
Les
infections
causées
par
les
bactéries
résistantes
aux
antibiotiques sont responsables d'un taux élevé de morbidité et de mortalité, comparé aux
infections causées par les bacteries sensibles aux antibiotiques. Le coùt de traitement annuel
des infections causées par des germes résistants aux antibiotiques est estimé aux Etats Unis à
environ quatre milliards de dollars et est en pleine augmentation (ARCHIBALD el al. ,
1997) Confronté au problème du coût des antibiotiques, la plupart des populations des pays
en voie de développement se tournent vers la médecine traditionnelle
Les moyens utilisés pour lutter contre fe problème de résistance des bactéries aux
antibiotiques sont entre autre la recherche des nouveaux
antibiotiques,
la recherche
d'inhibiteurs des différents mécanismes de résistance Pour ce qui est des f3-lactamases, les
inhibiteurs utilisés en clinique sont de moins en moins efficaces avec l'apparition des
résistances et bien plus ces inhibiteurs ont un spectre limité à la classe A. Il est dès lors
judicieux de chercher de nouveaux inhibiteurs de ces enzymes.
Les p-Iactamases jouant un rôle important dans la thérapie antibactérienne, l'objectif
de cette étude est de rechercher dans cinq plantes médicinales camerounaises les inhibiteurs
de ces enzymes
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Pharm. Méd Trad Afr. 2004. Vol.13, pp. 67-80
1. Méthodologie
1.1. Plantes Médicinales
Les plantes
médicinales
étudiées
ont
été
récoltées
dans
plusieurs
régions
camerounaises (tableau I) Ces plantes sont utilisées dans la médecine traditionnelle pour le
traitement de plusieurs maladies (tableau 1). Les différentes plantes étudiées ont été
identifiées par des botanistes et des échantillons sont placés à l'Herbier National du
Cameroun.
1.2. Extractions des plantes
Plusieurs solvants ont été utilisés pour l'extraction du matériel végétal. Les parties
extraites sont, suivant, les plantes, les fruits, les graines. les feuilles, l'écorce du tronc, les
racines, les brindilles (tableau 1). Les différentes parties ont été choisies à partir des usages
thérapeutiques des tradipraticiens. Suivant le solvant utilisé. l'extraction est faite à froid ou à
chaud. Les différentes extractions ont été effectuées dans les laboratoires de Chimie
Organique de l'Université de Yaoundé 1. Pour l'étude de leur activité, les différents extraits de
plantes ont été solubilisés dans du tampon phosphate 50 mM, pH 7 seul ou contenant le
DMSO à 10% et le Tween 20 à 0.\\% (v/v)
1.4. Elimination des tannins des extraits de plantes
Les extraits bruts de plantes ont été traités avec de la poudre de peau (Sigma) en vue
d'enlever les tanins suivant la méthode préconisée par la pharmacopée européenne 4 (2003)
Le mélange constitué de 10 mg d' extrait brut de plante, de 100 mg de poudre de peau et de 10
ml d'eau milliQ a été agité sur agitateur magnétique pendant une heure Il a été ensuite
centrifugé pendant 10 mn à 16000g et filtré au filtre millipore 045 urn. Le filtrat obtenu est
ensuite lyophilisé. La poudre obtenue est pesée et dissoute dans le tampon phosphate 50 mM,
pH 7 pour les tests d'activité sur les différentes enzymes.
1.4. Les enzymes
Les enzymes utilisées ont été purifiées dans les laboratoires du Centre d'Ingénierie des
Protéines de l'Université de Liège. Ce sont des enzymes des différentes classes des p-
lactamases: A (TEM-l), B (IMP-l), C (P99) et D (OXA-10)
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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vol.l3, pp. 67-S0
1.5. Activité inhibitrice des extraits de plante sur les f)-Iactamases
L'activité des differentes B-Iactamases a été déterminée en présence et en absence des
extraits de plante. Les mesures ont été réalisées au lecteur Micoplaque Powerwave X (Bio-
tek, UK) pendant au moins 30 mn à 482 11111. Les différents tests ont été réalisés avec du
tampon phosphate 50 mM, pH 7. Le substrat utilisé a été la nitrocéfine (Oxoid, l.td)
Les différents tests ont été effectues dans les plaques de microtitration et plusieurs
concentrations en extrait de plante ont été testées au même moment. Le volume réactionnel
est de 100 ~I et constitué de l'extrait de plante, du tampon phosphate, de l' enzyme (10 ul) et
de la nitrocéfine (500 J-lM) (la J-l1). Les différentes concentrations d'enzymes utilisées ont été
les suivantes: TEM-I (O,65~g/ml), OXA-IO (0,96 ng/ml), IMP-l (0164 ug/rnl] et P99
(418xl0-1 nM).
Le mélange constitué d'extrait de plante, du tampon et de l'enzyme est incubé à la
température ambiante pendant 30 mn. Le substrat a été ajouté prés du spectrophotomètre en
commençant par Je puits le plus concentre en extrait (6 ug/ml) pour finir dans le puits
dépourvu d'extrait (témoin)
Les vitesses initiales sont déterminées en UA/mn en tenant
compte du pourcentage de substrat consommé (10%) et en utilisant le logiciel Excel
(Microsoft office) L'activité résiduelle de lenzyrne a été déterminée en pourcentage à partir
de l'activité de l'enzyme dans le puits témoin et suivant la formule (Vie/Vit) x 100, ou Vie est
la vitesse initiale de l'enzyme dans le puits contenant l'extrait de plante et Vit l'activité de
"enzyme dans le puits témoin. Nous avons cherché à isoler le principe actif de deux des
extraits qui ont montré une forte activité inhibitrice sur P99 et OXA-l O. Il s'agit du composé
1 (AZ1) et du composé 3 (AZ3) pour respectivement P99 et OXA-I O.
1.6. Chromatographie Liquide Haute Performance
Dans l'optique d'isoler le principe actif des extraits AZl et AZ3 nous avons utilisé la
chromatographie liquide haute performance pour fractionner ces extraits et purifier les
différents produits. Nous avons réalisé la chromatographie analytique.
L6.1. Chromatographie liquide haute performance analytique
Le système que nous avons utilise est Waters, Alliance 2695 muni d'un detecteur
Photo Diode Array (PDA) Waters 996 (Milford, MA, USA). Les données de chromatographie
ont été enregistrées et traitées par le logiciel Waters Millenium. Les analyses ont été réalisées
en utilisant la colonne Symetry Shield RP18 (3.9xI50 mm, Sum, Waters, USA) et la colonne
Licosphere 100 RP18e (4x 250 mm. Surn, Merck, Germany) La température de la colonne a
été de 30°C et celle de l'extrait 16°C. Le débit utilisé a été de J ml/mn. Le fractionnement
4
70

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Pharm. Méd Trad Afr. 2004. Vo!.]3, pp. 67-80
chromatog,raph\\(\\Ue a été effectué en utilisant deux solvants. A (H20 + acide phosphorique.
pH 2,5) et B (acétonitrile). L'acide phosphorique a été remplacé parfois par le formiate
d'ammonium a pH 2,5. Les changements de la colonne et du solvant A ont entraîné une
modification des temps de rétention des différentes fractions. Toutefois, l'ordre de sortie n'a
pas été changé et les spectres U V des différentes fractions sont les mêmes. La détection des
différents produits a été faite à 290 nm et 270 nm pour les extraits AZ 1 et AZ3
respectivement.
Pour l'extrait AZ 1 le gradient utilisé est le suivant.
r-
- - - ,
I
Solvant
1
Temps (mn)
A
B
1
~-
0
1
88
12
20
78
22
22
20
80
1
E---~-
1
l---- 20
1
80
1
.L.
26
1
88
!
12
1
L
30
+-
1
1
1
88
12
1
1
i
__.--.---L..
1
~
Pour J'extrait AZ3 nous avons utilisé le gradient suivant :
94
84
32
20
Les solvants utilisés sont des solvants prévus pour la chromatographie liquide haute
performance. Le solvant A a été préparé en utilisant l'eau milliQ 1/ a été filtré sur un filtre
millipore de 0.22 um avant son utilisation.
L'extrait brut a été dissous dans du méthanol pur à une concentration de 10 mg/ml. La
solution est filtrée au filtre de 0.22 urn avant son utilisation. Le volume d'injection est
5
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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vol.13, pp. 67-80
variable. L'extrait brut traité avec la poudre de peau, c'est à dire dans lequel les tanins ont été
éliminés est dissous dans du tampon phosphate à une concentration de 6 mg/ml Il est aussi
filtré avant son utilisation.
Les fractions des différents
extraits ont été recueillies et après passage au
concentration au speedvac, lyophilisées. L'activité des différentes fractions a été déterminée
en suivant le protocole décrit précédemment. Cette activité est évaluée sur les enzymes P99 et
aXA-IO pour respectivement les extraits AZI et AZ3.
Il. Résultats et commentaires
Il.1. Activité des extraits bruts de plante sur les B-lactamases
Il.1.1. TEM-I
L'activité
résiduelle
de
TE~1-1
en
présence
des différents
composés
varie
considérablement (tableau 2) Lorsque les composés sont testés directement (sans élimination
des tanins), J'activité résiduelle la plus faible est observée vis-à-vis du composé 9 (0,6%) suivi
des composés 22 (9,6%)
Le test avec des composés dépourvus des tanins (tableau 2) a montré une
augmentation générale de J'activité residuelle de l'enzyme Pour les composés 9 et 22,
l'activité résiduelle après élimination des tanins est de 33% et 14,7%. Ceci signifierait que les
tanins interviennent pour une partie non négligeable dans J'inhibition de TEM-I. Les tanins
sont d'ailleurs connus pour les liaisons fortes qu'ils forment avec des protéines.
11.1.2.0XA-IO
Globalement, l'activité résiduelle de aXA-JO vis-à-vis des différents composés est
comprise entre 0,2% (composé 1) et 32% (composé 22) (tableau 2). Les plus faibles activités
résiduelles ont été observées en présence des composés 1 (0,2%), 16 (0,3%), 3 (0,8%). Les
composés 1,9 et 16 font partie des Guttifereae alors que le composé 3 est une Euphorbiacae.
Comme pour TEM-l, les tests avec les extraits dans lesquels les tanins ont été
éliminés ont montré une augmentation globale de l'activité résiduelle de aXA-) 0 (tableau 2).
Toutefois cette activité reste bien faible pour les composés 3 (1%), 1 (6,9%). Ceci montrerait
qu'en plus des tanins, il y a des produits qui ont une activité inhibitrice sur OXA-l 0 dans ces
composés.
72

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Pharm. Méd Trad Afr. 2004. Vol. 13, pp. 67-80
11.1.3. P99
Trois composés ont montré une bonne activité inhibitrice sur la 13-1actamase P99.
L'activité résiduelle de cette enzyme est d'environ 3,4% en présence de ces composés. Par
ordre croissant, J'activité résiduelle de P99 est de 0.1% (composé 1), 0,4% (composé 16),
3,4% (composé 9). L'activité résiduelle vis-à-vis des autres composés est présentée au tableau
2. L'activité résiduelle est bien conservée après élimination des tanins dans le compose 1
(tableau 2).
11.l.4.1MP-1
Le tableau 2 présente J'activité résidueJJe de IMP-I vis-à-vis des différents composés.
Les plus faibles activités résiduelles inférieures à 10% ont été observées vis-à-vis des
composés 1 (1,7%), 16 (2,4%).9 (4,1%1). Comme pour les autres enzymes, les tests avec les
composés dépourvus de tanins ont montré une augmentation d'activité résiduelle (tableau 2).
De manière globale, les composés étudiés ont une activité inhibitrice sur les 13-lactamases. Les
composés appartenant à la famille des Guttiferae ont une trés forte activité inhibitrice sur
toutes les ~-Iactamases Il s'agit du composé 1 qui a une très forte activité sur P99, du
composé 9 qui est actif sur OXA-l 0 et du composé 16 qui a une bonne activité sur IMP-l. Le
composé 3 qui appartient à la famille des Euphorbiacae est très actif sur OXA-l 0 Quant à la
~-Iactamase TEM-l, le composé vis-à-vis duquel l'activité résiduelle est faible après
élimination des tanins est 22, une Passifloracae.
En tenant compte des différentes activités inhibitrices des composés sur les différentes
enzymes, nous avons choisi les composés 1,3 et 9 pour la suite des études. Après avoir enlevé
les tanins de ces composés nous les avons testés à plusieurs concentrations pour voir leur
comportement vis-à-vis des différentes enzymes.
Le composé 1 a montré une très bonne activité inhibitrice sur la ~-lactamase P-99
(figures 1 A et B). A la concentration de 0,012 mg/ml, l'activité résiduelle de P99 est de
42,7%. La concentration inhibant 50 % (C1<o) de l'activité de P99 est de 0,01 mg/ml La
courbe Vi/Vo = f(1) (figure lB) se rapproche d'une hyperbole indiquant que l'inhibition de
P99 par le composé 1 serait due à un seul produit.
Le composé 3 a montré aussi une bonne activité inhibitrice sur la ~-Iactamase aXA-
10 comme l'indiquent les figures 2 A et B L'activité résiduelle de cette enzyme reste faible
(25%) à une concentration de 0,3 mg/ml du composé 3 (C1<o est de 0,019 mg/ml). Comme
pour la p-Iactamase P99 vis-à-vis du composé I, la courbe Vi/Vo = f(I) montre une bonne
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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vol. is, pp. 67-80
activité inhibitrice du composé 3 sur aXA-\\ 0 L'allure de la courbe se rapproche d'une
hyperbole, indiquant ainsi que l'inhibition de l'enzyme serait due à un seul produit.
L'activité inhibitrice de ces deux composés a été testée sur les autres ~-lactamases. A
laconcentration de 0,4 mg/ml du composé I. les activités résiduelles de IMP-1 et de aXA-IO
sont respectivement de 6 J% et 43 %. Quant au TEM-\\, son activité résiduelle est de 39% à 4
mg/ml du composé 1.
Les activités résiduelles de TEM-I et P99 à 4 mg/ml du compose 3 sont de 47~'o et
44% respectivement.
Le composé 9 n'a pas présenté une bonne activité inhibitrice vis-à-vis des ~-[actamases TEM-
1 et IMP-l. L'activité résiduelle de TEM-I est de 50'% à une concentration de 4 mg/ml de ce
composé et celle de IMP-l de 69% à la concentration de O,4mg/ml du composé 9.
Prenant en compte ces résultats, les composés 1 et 3 ont été fractionnés et purifiés par
chromatographie liquide haute performance.
11.2. Activité inhibitrice des fractions et produits purs des composés 1 et 3
ILl. 1. Composé 1
Les figures 3A et 3B montrent les chromatogrammes de l'extrait brut et de l'extrait
dans lequel les tanins ont été élimines du composé 1. Nous constatons que le traitement de
l'extrait par la poudre de peau enlève bel et bien un certain nombre de produits. A part les
produits qui sortent à partir de 20 mn dans le fractionnement de l extrait brut, tous les autres
pics sont présents autant dans l'extrait brut que dans celui dont les tanins ont été enlevés. Nous
avons collecté 7 pics entre 0 et 17 mn (figure 3A). Les différents pics collectés ont montré une
activité inhibitrice sur P99 (résultats non montrés). Ces différents pics ont été purifiés Les
activités des produits purs provenant des pics 2 et 4 ont été étudiées vis-à-vis de P99. Les
figure 4 A et B montre que l'activité résiduelle de P99 est de 50% à /a concentration de
0,03mg/ml du produit 4 Par contre le produit 2 est moins actif (résultats non montrés)
L'activité inhibitrice du produit 4 augmente avec le temps de préincubation de l'enzyme alors
que celle du produit 2 baisse plutôt.
Il.2.2. Composé 3
Les chromatogrammes des extraits bruts et traités à la poudre de peau du composé 3
ne sont pas très différents (figures 5A et 5B) L'unique différence se situe au pic 2' présent
dans J'extrait brut et non dans celui dans lequel les tanins ont été éliminés. La poudre de peau
n'enlève pas grand-chose dans l'extrait brut. Nous avons collecté 8 fractions (figure SA).
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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vo!.13, pp. 67-80
Après avoir déterminé l'activité des différentes fractions sur l'enzyme OXA-I 0, nous avons
purifié les pics 2', ]', 6' et 7'.
Le tableau 3 donne l'activité résiduelle de OXA-I 0 vis-a-vis des différents produits purs. Les
produits 2' et 3' sont ceux qui présentent une forte activité inhibitrice vis-a-vis de la ~­
lactamase OXA-I O.
La courbe de ftl)=Vi/VO montre qu'on a globalement deux profils d'inhibition. Le premier est
constitué des produits 2' et 3' qui présentent une bonne activité inhibitrice sur OXA-I 0 (C150
de 0,09 mg/ml et 0,1\\ mg/ml respectivement) et le second est formé des produits 6' et 7' qui
ont une activité inhibitrice plus faible que les précédents produits (CI~[) de OA1 mg/ml et 0,38
mg/ml respectivement) (figure 6). Quel que soit le produit, l'activité inhibitrice augmente
avec le temps de préincubation de l'enzyme.
Conclusion
Les différents extraits bruts à la concentration de 6 mg/ml ont montré une forte activité
inhibitrice sur les différentes ~-lactamases utilisées. Cette activité est bien conservée après
élimination des tanins dans certains extraits. Le composé 3 est très actif sur OXA-IO (25%
d'activité résiduelle en présence de 0.03mg/ml du composé) alors que le composé 1 est très
actif sur P99 (43% d'activité inhibitrice avec 0,012 mg/ml de ce composé). En plus des
Euphorbiacae (composé 3) nous avons constaté que tous les Guttiferae (composés 1, 9 et Hi)
ont présenté une certaine activité inhibitrice sur les ~-Iactamases. Cette famille de plantes
renfermerait des produits actifs sur les ~-lactamases
L'activité inhibitrice des composés 1 et 3 a été confirmée par les produits purifiés provenant
de ces deux composés. Le produits 4 provenant du composé 1 est très actif sur P99 (CI50, 0,04
mg/ml). Les produits 2' et 3' provenant du composé 3 sont actifs sur OXA-IO (Cl~[) 0,09 et
0,1 1 mg/ml respectivement pour les produits 2' et 3'). L'activité inhibitrice des différents
produits purs isolés augmente avec le temps de préincubation avec les enzymes.
Vu les résultats obtenus. cette étude mérite d'être poursuivie. Elle a montré que les
plantes médicinales constituent un axe de recherche d'inhibiteurs potentiels des ~-lactamases.
Les produits purs isolés sont en voie d'analyse pour la détermination de leur structure et pour
leur identification. Leur activité sera testée sur les autres ~-Jactamases et Je mécanisme
d'inhibition sera étudié.
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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Va!.]3, pp. 67-80
Remerciements
Cette étude a été financé en partie par la Fondation International pour la Science (FIS).
Srockholn, Sweden, el Organisation for the prohibition of chemical Weapons. the Hague, The
'Netherlands, à travers le financement N'F/330-1 attribué au Dr DE Pegnyemb.
Références bibliographiques
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Archibald, L. Phi/lips, L.. Monnet, D, Mac Govan, J. E., Tenover, Ir. F. & R. Gaynes 1997
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lncreasing importance of the intensive care unit. Clinic. Infect. Dis. 24 : 211-215
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76

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o
001
r-,
\\Q
2:
Tableau 1 : Plantes médicinales étudiées
"",-
[N° et Code
Partie de la
Lieu de
Type
Solvant
Utilisation thérapeutique
......
Nom de la plante (famille)
!des composés
plante
récolte
d'extrait
d'extraction
~
1
Infections
gynecologiques.
ulcères gastriques.
morsures de
~
o
\\1 =AZI
1
Gurcinia lucicla (Guttitcreae)
Fruit
Brut
CH~Cl:/MeOH(Ill)
serpents
(écorce
ct
graine).
1
o
!
1
1
production et fermentation du vin
~
i
t-
~
de palme (écorce)
\\
I------r---
. _ . _ - - - - " - - - - _ .. - - - - - - - - - - - -
t-
~
Infections
gynécologiques.
1
"'ti
Yaoundé
ulcères gastriques.
morsures de
~
116 =GRKLA
Garcinia Kola (1/1/1I/i.-re<7e)
Ecorce du tronc
BruI
CH~Cl~/MeOH (1Il)
serpents
(ecorce
ct
graine).
~
1
production et fermentation du vin
1
"'ti
1
de palme (écorce)
'~
l ------_._---- ----- ------------_.-_._- - ~------_._-_._-_._--
_ _ _ _ o ·
-
l-----.-- -~--
~
Maladie
de
la
peau
(racine.
1
écorce),
~
19
anti-rhumatiquc
cl
cc MAF
1
Brut
E:',,""~on'
\\
t
MeOH
Mammea africana " " . " ._ _
ulcères
gastriques
(écorce
du
~
tronc). anti-inflamrnatoirc
1
Antimicrobien, Ulcères gastriques
1
et vers intestinaux
(Ecorces).
1
anti-diarrhériques.
conjonctivites
3 = AD
Bride! in micrantha (Euphorbtaccae]
Ecorce de tronc
Brut
CH~CI2/MeOH (Ill)
(feuilles).
anti -hclm inth iqu cs.
1
purgatif
et
antidote
pour
les
1
poisons (racines) antitussifs.
f - - - - -
1
- - -
1
22 = ALFe
Adenia lobata (Passifloraceac)
Feuilles
i
Baham
Brut
MeOH
Coliques
-_..1

---

Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. Vol.l3, pp. 67-80
Tableau 2 : Activité résiduelle des ~-Iactamases vis-à-vis des extraits de plantes (6mg/ml)
Acti,'i1é residuelle (%1
Enzyme
Garcînia lucida a
Bridelia micrantha
M'lmmea ••fricana
Garcinia kola
Adcnia lobata
EB
ET
EB
ET
ES
ET
EB
ET
ES
ET
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21.6
lA
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H
~7,7
2~,5
a EB : Extrait brut; ET extrait brut dépourvu de tanins
h non déterminé
Tableau 3 : Activité résiduelle (%) de OXA-l 0 vis-à-vis des produits purs de Brillel;" mlcrantha
78

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Pharm. Méd Trad Afr. 2004. Vol.13, pp. 67-S0
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'CIl
30
19.4
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20
12.5
31
6.6
10
O·
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0.096
0.066
0.048
0.024
0.012
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Concentration de l'extrait de G lucida (mg/n~1
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\\":I1I;1I1I.tl lk' \\', \\'n d.... J"J') vu J;'II..:II .. n d.: b
!.:l'lh:cll1r:II ion li..: 1',:s:I":111 l.k: { ;
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100
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70
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30
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13.3
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8.2
9.5
~ 20·
•
0.11\\111
10
O,
Il,05
Il.1
11.1'
0.2
0.18
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0.06
0.03
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(·l'lll:<.:nllari''1i dt.' :
r:ir\\lr~:;! B: Variation de '.j "0 de 0.\\.\\-10 en fonction de la
l'I;.!LlI\\.' ~ :\\ . :\\1,:11\\ ,'~ rcxuluelle dc t )XA~ III ,~ extrarr de rl.
concentration de JJ. JnICf"L1I11/J<.I
I/1ll"'I~llfh,/
(,
Figure .1 A Chronuuogrnnuncde l cxtnur brut de
Figure .. B . Cluomatogranuuc de i cxtrnn brut de
i ; lucie/li
G. II/cic/" depourvu de uuuns
79

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Pharm. Méd. Trad. Afr. 2004. vu.ts, pp. 67-80
l. ~IHIII
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11 1/ 1
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